Non-proteolytic ubiquitylation regulates the APC/C-inhibitory function of XErp1
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Zusammenfassung
Mature Xenopus oocytes are arrested in meiosis by the activity of XErp1/Emi2, an inhibitor of the ubiquitin-ligase anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C). Upon fertilization, XErp1 is degraded resulting in APC/C activation and the consequent degradation of cell cycle regulators and exit from meiosis. In this study, we show that a modest increase in the activity of the ubiquitin-conjugating enzyme UbcX overrides the meiotic arrest in an APC/C-dependent reaction. Intriguingly, XErp1 remains stable under these conditions. We observed that UbcX causes the ubiquitylation of XErp1 followed by its dissociation from the APC/C. Our data favor the idea that ubiquitylation regulates XErp1’s APC/C inhibitory activity. Similarly, UbcX can trigger activation of the APC/C in Xenopus egg extracts with an activated spindle checkpoint. This suggests that in vertebrate cells, the APC/C can liberate itself from XErp1 and spindle checkpoint inhibition in an autocatalytic manner. In addition, our findings that Cdc20 is stable during meiotic arrest suggest that the meiotic arrest is not mediated via the degradation of Cdc20.
Zusammenfassung in einer weiteren Sprache
In Xenopus laevis werden reife Eizellen durch die Aktivität des Anaphase promoting complex/cyclosome (APC/C) Inhibitors XErp1 in der Meiose arretiert. Die Befruchtung des Eies führt zum Abbau von XErp1 und dadurch zur Aktivierung des APC/Cs. Der APC/C baut nun Regulatoren des Zellzyklus ab und die Eizellen können die Meiose verlassen. Wir zeigen in dieser Studie, dass eine geringe Erhöhung der UbcX Aktivität ausreicht um den meiotischen Arrest in einer APC/C abhängigen Reaktion zu verlassen. Interessanterweise bewirkt die Zugabe von UbcX nicht den Abbau, sondern die Ubiquitylierung von XErp1, welche von der Dissoziation von XErp1 vom APC/C begleitet wird. Unsere Daten deuten darauf hin, dass die APC/C inhibierende Aktivität von XErp1 durch Ubiquitylierung reguliert werden kann. In einer ähnlichen Art und Weise kann UbcX in Xenopus Eiextrakten den Spindelkontrollpunkt übergehen und den APC/C aktivieren. Daraus lässt sich die These ableiten, dass sich der APC/C durch seine autokatalytische Aktivität von der Inhibierung durch XErp1 oder den Spindelkontrollpunkt befreien kann. Weiters zeigen unsere Ergebnisse, dass Cdc20 während des meiotischen Arrests stabil ist. Daher ist es naheliegend, dass der meiotische Arrest nicht durch den Abbau von Cdc20 herbeigeführt wird.
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ISO 690
HÖRMANSEDER, Eva Beate, 2011. Non-proteolytic ubiquitylation regulates the APC/C-inhibitory function of XErp1 [Dissertation]. Konstanz: University of KonstanzBibTex
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