Struktur und Funktion der Cytochrom c Nitritreduktase
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Als ein Schlüsslenzym im biologischen Stickstoffkreislauf katalysiert Cytochrom c Nitritreduktase die 6-Elektronen-Reduktion von Nitrit zu Ammoniak innerhalb des Stoffwechselwegs der dissimilatorischen Nitratreduktion zu Ammoniak. Ziel dieser Arbeit war, das bereits durch biochemische und spektroskopische Studien gewonnene Bild des Proteins durch eine detaillierte Analyse von der Primär- bis hin zur Quartärstruktur zu erweitern.
Das für das Nitritreduktasesystem codierende nrf-Operon wurde aus den der e-Gruppe der Proteobakterien zugehörigen Arten Sulfurospirillum deleyianum und Wolinella succinogenes kloniert und sequenziert. Die beiden Sequenzen zeigen eine genetische Organisation, welche sich deutlich von bekannten Operonsequenzen unterscheidet. Dennoch ist das für das Enzym codierende nrfA-Gen in allen Organismen hoch konserviert.
Da Nitritreduktase fünf Hämgruppen pro Monomer besitzt war es möglich, die Kristallstruktur des Enzyms aus S. deleyianum durch MAD-Phasierung zu lösen. Die Struktur wurde im Komplex mit Nitrit und mit Sulfat gelöst, und zeigte neben einer Reihe neuer Eigenschaften auch Ähnlichkeiten zu anderen Multihäm-Cytochromen, insbesondere zu Hydroxylamin-Oxidoreduktase. Ferner war die Struktur Voraussetzung für die Analyse des homologen Enzyms aus W. succinogenes durch Patterson-Suchmethoden.
Ein Vergleich zwischen Nitritreduktase und dem Elektronentransporter Cytochrom c3 aus Desulfovibrio desulfuricans Essex 6 unterstreicht die unterschiedlichen Anforderungen, die an ein Enzym wie Nitritreduktase zu stellen sind. Mit Ausnahme des photosynthetischen Reaktionszentrums zeigen zudem alle bisher strukturell charakterisierten Multihäm-Cytochrome wiederkehrende Motive in der Anordnung ihrer Hämgruppen. Ihre strukturelle Charakterisierung kann helfen, Mechanismen der
Wechselwirkung zwischen Hämgruppen innerhalb von Proteinen zu verstehen.
Zusammenfassung in einer weiteren Sprache
Cytochrome c nitrite reductase is a key enzyme in the biological nitrogen cycle, as it catalyzes the 6-electron reduction of nitrite to ammonia in the energy metabolism referred to as dissimilatory nitrate reduction to ammonia. The topic of the present work was to expand the picture of the enzyme gained through biochemical and spectroscopic examinations by a detailed analysis from primary to quaternary structure.
The nrf-operon encoding for the nitrite reductase system has been cloned and sequenced from the two e-proteobacterial species Sulfurospirillum deleyianum and Wolinella succinogenes, revealing a completely different gene organization compared to known sequences from g-proteobacteria. However, the gene for nitrite reductase itself, nrfA, is highly conserved in all organisms sequenced so far.
With a total of five heme groups per monomer it was possible to solve the crystal structure of the S. deleyianum enzyme using MAD information. It was solved with bound nitrite and with sulfate, revealing novel features as well as similarities with other multiheme cytochromes, in particular with hydroxylamine oxidoreductase. It futhermore provided the basis for solving the structure of W. succinogenes nitrite reductase by molecular replacement.
A comparison with the structure of a more classical electron transfer protein, cytochrome c3 from Desulfovibrio desulfuricans Essex 6, emphasizes the different requirements imposed on an enzyme like nitrite reductase. With the exception of the photosynthetic reaction centre, all multiheme c-type cytochromes that have been structurally characterized to date show certain similar motives. Two special motives of interaction between two heme groups were found in nitrite reductase and in several other structures and were described as the CC3 module and the SSC motif. They might provide a structural basis for understanding general modes of heme-heme interaction in electron-transporting proteins and enzymes.
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ISO 690
EINSLE, Oliver, 1999. Struktur und Funktion der Cytochrom c Nitritreduktase [Dissertation]. Konstanz: University of KonstanzBibTex
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