Interaktion von MalY und Aes mit MalT, dem Transkriptionsaktivator des Maltosesystems von Escherichia coli
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Zusammenfassung
The maltose system of Escherichia coli consists of 10 genes whose products are involved in the uptake and metabolism of maltose and maltodextrins. There are 3 known proteins directly interacting with the transcriptional activator MalT and stabilizing its inactive conformation: MalK, the ATP-hydrolyzing subunit of the system, MalY, a bC-S lyase, and Aes, an enzyme with acetyl esterase activity.
The analysis of MalY mutants with reduced repressor ability and the X-ray structure allowed to determine a distiguished region on the surface of the protein representing the interaction site with MalT.
Experiments with fragments of MalT showed that the N terminus of the protein is sufficient for the interaction with MalY but not with MalK.
A series of MalT mutants cause elevated mal-gene expression compared to the wildtype protein in the absence of the known repressors and of exogenous maltodextrins. In the presence of the repressors none of the mutants is resistent against all of them, but they show different sensitivity patterns.
In contrast to the in vivo results no increased expression of the mal-system was observed in transcription assays with one of the mutants. This could be explained by the existence of an hitherto unknown factor in the cell which represses MalT by direct interaction.
It was not possible to clone fragments of Aes which have a repressing effect on MalT. It is conceivable that the site of interaction consists of residues distributed widely over the primary sequence.
Zusammenfassung in einer weiteren Sprache
Das Maltosesystem von Escherichia coli besteht aus 10 Genen, deren Produkte der Aufnahme und Verwertung von Maltose und Maltodextrinen dienen. Bisher sind 3 Proteine bekannt, die den Transkriptionsaktivator des Systems, MalT, durch direkte Interaktion in seiner inaktiven Konformation stabilisieren: MalK, die ATP-hydrolysierende Untereinheit des Systems, MalY, eine bC-S Lyase, und Aes, das die enzymatische Aktivität einer Acetylesterase besitzt.
Die Analyse repressionsnegativer Mutanten von MalY und die vorliegende Kristallstruktur ermöglichten, einen abgegrenzten Bereich auf der Oberfläche des Proteins zu bestimmen, der die Interaktionsfläche mit MalT darstellt.
Durch Untersuchungen mit Fragmenten von MalT konnte nachgewiesen werden, daß der N-Terminus des Proteins für die Interaktion mit MalT ausreichend ist, jedoch nicht für die Interaktion mit MalK.
Eine Reihe von MalT-Mutanten führt im Vergleich zum Wildtypprotein zu erhöhter Expression des mal-Systems in Abwesenheit der bekannten Repressoren und exogener Maltodextrine. Keine der Mutanten ist resistent gegenüber allen 3 Proteinen in Anwesenheit der Repressoren, sondern sie zeigen unterschiedliche Sensitivitätsmuster. Dies spricht dafür, daß MalK, MalY und Aes nicht an denselben Bereich in MalT binden.
In Transkriptionsassays mit einer der MalT-Mutanten konnte im Gegensatz zu den in vivo-Ergebnissen keine erhöhte Expression des mal-Systems beobachtet werden. Dies wäre durch das Vorhandensein eines bisher unbekannten Faktors in der Zelle zu erklären, der durch direkte Interaktion repressorisch auf MalT wirkt.
Es war nicht möglich, Fragmente von Aes zu klonieren, die einen reprimierenden Effekt auf MalT ausüben. Es ist denkbar, daß sich der Interaktionsbereich des Proteins aus Resten zusammensetzt, die auf der Primärstruktur weit verteilt liegen.
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ISO 690
SCHLEGEL, Anja, 2002. Interaktion von MalY und Aes mit MalT, dem Transkriptionsaktivator des Maltosesystems von Escherichia coli [Dissertation]. Konstanz: University of KonstanzBibTex
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