Amyloidosen sind degenerative Proteinspeicherkrankheiten, die vorrangig im Alter auftreten. Bis heute ist der pathologische Mechanismus dieser Krankheiten noch weitestgehend unverstanden. Über 20 verschiedene amyloidogene Proteine wurden bisher beschrieben. In der vorliegenden Arbeit wird die Frage nach der Rolle von Lipiden an der Pathogenese der Amyloidosen aufgeworfen. Bei Untersuchung des Lipidanteils an isolierten humanen Amyloid-Fibrillen konnte ein selektives Lipidmuster gefunden werden. Die für die Untersuchung entwickelten Techniken stellen ein Novum in der Lipidanalytik dar. Die selektive Assoziation der gefundenen Lipide mit den Amyloid-Fibrillen, die unabhängig vom Fibrillenprotein ist, weist auf einen generellen Ablauf der pathologischen Prozesse von Amyloidosen in "lipid rafts" hin. Dabei kommen Cholesterol-Estern, die vorrangig im Zentrum von Lipoproteinen lokalisiert sind, eine besondere Rolle bei der Aggregation der untersuchten amyloiden Serumsproteine zu.