In der Natur spielen Enzyme für viele Prozesse des Lebens eine entscheidende Rolle. Sie bilden die Basis für das Leben auf der Erde. Je nach Wirkungsweise werden Enzyme in unterschiedliche Klassen unterteilt. Eine dieser Klasse bilden die Hydrogenasen, welche das Gleichgewicht zwischen Protonen und Wasserstoff beeinflussen. Besonders in methanogenen (Methan-produzierend), acetogenen (Essigsäure-produzierend), stickstofffixierenden (Umwandlung von N2 in Ammoniak – biologisches Äquivalent zum Haber-Bosch-Verfahren), photosynthetischen und sulfatreduzierenden Bakterien sind diese Enzyme anzufinden und verdeutlichen die Rolle des Wasserstoffes als Reduktionsmittel und Energiespeicher. Die Hydrogenasen lassen sich je nach Aufbau ihres aktiven Zentrums in verschiedene Unterarten einteilen: [FeFe]-, [FeNi]- und [Fe]-Hydrogenasen. Die [FeFe]-Enzyme sind in der Lage das Gleichgewicht (2H+/H2) so zu verschieben, dass Protonen zu Wasserstoff reduziert werden und somit ein effizienter Energieträger zur Verfügung steht. Obwohl das Enzym isoliert werden konnte, war es bisher, bedingt durch analytische Grenzen, nicht möglich die Struktur des aktiven Zentrums vollständig aufzuklären. Aufgrund dieses Tatsache gibt es auch heute noch viele Diskussion über den Mechanismus der Wasserstoffkatalyse in diesen Enzymsystemen. Mit Hilfe verschiedenartiger Modellverbindungen soll diese Frage gelöst und die katalytischen Fähigkeiten zur Wasserstoffsynthese der industriellen Nutzung zugänglich gemacht werden. Besonders Peptid-basierte, Zucker-haltige Komplexe, aber auch Komplexe mit (SCH2)2SiR2 Ligandsystemen standen dabei im Fokus dieser Arbeit. Die elektrochemischen und elektrokatalytischen Eigenschaften dieser Komplexe wurden mit Hilfe der Zyklovoltammetrie untersucht.