Der Somatostatin-Rezeptor 2A, welcher bei der Behandlung von neuroendokrinen Tumoren mit Octreotid, eine wesentliche Rolle spielt gehört zur Gruppe der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren. In der vorliegenden Arbeit wurden die strukturellen Ursachen der Unterschiede in der Rezeptorlokalisation von humanem und Ratten-sst2A nach der Behandlung mit dem neuen Pan-Somatostatin-Analogon Pasireotid (SOM230) untersucht. Es konnte gezeigt werden, dass der Austausch von einer von 4 Aminosäuren im rsst2A gegen sein humanes Gegenstück ausreichte, um eine Internalisierung des Rezeptors nach Stimulation mit SOM230 zu induzieren. Es ist wahrscheinlich, dass diese 4 Aminosäuren zu einer Stabilisierung einer Rezeptorkonformation beitragen, die für die Internalisierung des Rezeptors von entscheidender Bedeutung ist. In einem Radioligand-Bindungsassay ergaben sich keine Unterschiede hinsichtlich der Bindungsaffinität für SS-14, Octreotid und SOM230 zwischen den untersuchten Rezeptoren. Für den hsst2A konnte des weiteren ein schnelleres Rezeptor-Recycling nach SOM230 gegenüber der Behandlung mit Octreotid oder SS-14 beobachtet werden. Außerdem rekrutierte der Rezeptor mit SOM230 im Gegensatz zu SS-14 kein -Arrestin2.