Im Agaricomyzeten Schizophyllum commune wird die schwere Kette des Dyneinkomplexes, einem Mikrotubuli-assoziierten Motorprotein von 2 separaten Genen kodiert – dhc1 und dhc2. Das Phänomen einer geteilten schweren Dyneinkette ist nur innerhalb der höheren Basidiomyzeten zu finden. Dynein ist beteiligt am Vesikeltransport, an der Spindelorganisation während der Mitose und am Zellkerntransport. In dieser Arbeit wurden Deletionsmutanten für dhc1 erzeugt und charakterisiert. Dabei konnten verschiedene phänotypische Veränderungen, wie Zelllängenreduktion und ein Zellkernpositionierungsdefekt in den Mutanten beobachtet werden. Via RNA-Sequenzierung wurde im Transkriptom der bereits existierenden Deletionsmutante Δdhc2 die erhöhte Expression zweier Gene festgestellt, die die Funktion von dhc2 ausführen können. Dabei handelt es sich um die beiden Motorproteine Kinesin2 und Kinesin14. Weiterhin wurden insgesamt 250 unterschiedlich exprimierte Gene in Δdhc2 dokumentiert. Zur Komplettierung der Genom- und Transkriptomdaten, wurde auch das Proteom von S. commune untersucht. Im Rahmen dieser Arbeit wurde erstmals eine Proteinkarte cytoplasmatischer Proteine für einen monokaryotischen Stamm von S. commune erstellt. Diese Karte wurde mit dem Proteom eines weiteren monokaryotischen Stammes verglichen. Dabei wurden stammspezifische Unterschiede festgestellt. Weiterhin wurde die Karte mit einem dikaryotischen Proteom verglichen. Es konnten Proteine mit einer unterschiedlichen Abundanz in beiden Proteomen identifiziert werden, die an der Dikaryonbildung in S. commune beteiligt sein können. Damit konnten erste Unterschiede in zwei Lebensstadien von S. commune nachgewiesen werden.