Zur Bedeutung des S100P im kortikalen Zytoskelett
S100 Proteine sind Ca2+-Sensoren, die über zumeist Ca2+-abhängige Interaktionen mit ihren Liganden, viele intra- und extrazelluläre Prozesse regulieren. Ein Ca2+-abhängiger Ligand des S100P ist das Plasmamembran-Aktinzytoskelett verknüpfende ERM-Protein Ezrin. Ezrin kann in einer inaktiven Konformat...
| Verfasser: | |
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| Weitere Beteiligte: | |
| FB/Einrichtung: | FB 13: Biologie |
| Dokumenttypen: | Dissertation/Habilitation |
| Medientypen: | Text |
| Erscheinungsdatum: | 2007 |
| Publikation in MIAMI: | 06.12.2007 |
| Datum der letzten Änderung: | 15.11.2022 |
| Angaben zur Ausgabe: | [Electronic ed.] |
| Schlagwörter: | Kalzium; F-Aktin; Plasmamembran-Zytoskelett-Verknüpfung; S100 Proteine; S100P; ERM-Proteinfamilie; Ezrin |
| Fachgebiet (DDC): | 570: Biowissenschaften; Biologie |
| Lizenz: | InC 1.0 |
| Sprache: | Deutsch |
| Format: | PDF-Dokument |
| URN: | urn:nbn:de:hbz:6-56589593715 |
| Permalink: | https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-56589593715 |
| Onlinezugriff: | diss_austermann.pdf |
S100 Proteine sind Ca2+-Sensoren, die über zumeist Ca2+-abhängige Interaktionen mit ihren Liganden, viele intra- und extrazelluläre Prozesse regulieren. Ein Ca2+-abhängiger Ligand des S100P ist das Plasmamembran-Aktinzytoskelett verknüpfende ERM-Protein Ezrin. Ezrin kann in einer inaktiven Konformation vorliegen, in der viele Ligandenbindungsstellen maskiert sind. Dies kann durch die Bindung von PIP2 und T567-Phosphorylierung sowie durch Bindung von S100P aufgehoben werden. In der vorliegenden Arbeit wurde das S100P-Ezrin Interaktionsmotiv definiert und gezeigt, dass die Bindung von S100P kompetitiv zur Bindung von PIP2 erfolgt, was vermutlich einen alternativen Aktivierungsmechanismus darstellt. Die Relevanz des Ca2+ für die S100P-Ezrin Interaktion wurde mittels einer permanent aktiven Ca2+-unabhängigen S100P Mutante analysiert. Zudem wurde verdeutlicht, dass die S100P-Ezrin Interaktion für die Tumorzellmigration relevant ist.