Molekulare Determinanten des fakultativen Neurexophilin-Neurexin-Komplexes : Molekulare Determinanten des fakultativen Neurexophilin/Neurexin-Komplexes
In dieser Arbeit wurden die Bindungseigenschaften des ungewöhnlich stabilen synaptischen Neurexin/Neurexophilin-Komplexes untersucht. Die Bindung des Neurexophilin erfolgt bereits intrazellulär und nicht, wie zuvor angenommen parakrin, denn ohne die Bindung an Neurexin1α-LNS2 werden Neurexophiline n...
Verfasser: | |
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Weitere Beteiligte: | |
FB/Einrichtung: | FB 13: Biologie |
Dokumenttypen: | Dissertation/Habilitation |
Medientypen: | Text |
Erscheinungsdatum: | 2010 |
Publikation in MIAMI: | 07.10.2010 |
Datum der letzten Änderung: | 22.09.2022 |
Angaben zur Ausgabe: | [Electronic ed.] |
Schlagwörter: | Neurexin1α; Neurexophilin; synaptischer Komplex; β-β-Interaktion; hydrophobe Reste; Cysteinknoten |
Fachgebiet (DDC): | 570: Biowissenschaften; Biologie |
Lizenz: | InC 1.0 |
Sprache: | Deutsch |
Format: | PDF-Dokument |
URN: | urn:nbn:de:hbz:6-76449477900 |
Permalink: | https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-76449477900 |
Onlinezugriff: | diss_klose.pdf |
In dieser Arbeit wurden die Bindungseigenschaften des ungewöhnlich stabilen synaptischen Neurexin/Neurexophilin-Komplexes untersucht. Die Bindung des Neurexophilin erfolgt bereits intrazellulär und nicht, wie zuvor angenommen parakrin, denn ohne die Bindung an Neurexin1α-LNS2 werden Neurexophiline nicht sekretiert. Der Komplex kann ex vivo mit einzeln synthetisierten Proteinen nicht gebildet werden. Eine Untersuchung im heterologen Zellexpressionssystem gelingt nur durch Co-Transfektion. Die Bindungsstelle der LNS2 zu Neurexophilin wird durch zwei hydrophobe Reste I401 und V358 und eine β-β-Interaktion des β10-Stranges der LNS2 gebildet. Die Bindungsstelle ist für alle Neurexophiline gültig, ist unabhängig von der N-Glykosylierung und wird nur durch das ganze reife Neurexophilin vermittelt. Die Cystein-Verknüpfungen des Neurexophilin1 entsprechen nicht der eines Cysteinknotens, sind aber notwendig für die Bindung. Zusätzlich ist das Cystein C239 direkt an der Bindung zur LNS2 beteiligt.