Charakterisierung von zwei Stress-induzierbaren Serin/Threonin-Proteinkinasen und eines Transkriptionsfaktors der AP2/EREBP-Familie bei Mesembryanthemum crystallinum L.

Zwei Stress-induzierbare Ser-/Thr-Proteinkinasen (MK5,MK6) wurden aus der fakultativen CAM-Pflanze M. crystallinum L., einer Modellpflanze für Untersuchungen des Crassulaceen-Säurestoffwechsels (CAM), kloniert und charakterisiert. Mittels Hefe-Dihybrid-System wurde zudem ein Transkriptionsfaktor (CD...

Verfasser: Scharte, Judith
Weitere Beteiligte: Weis, Engelbert (Gutachter)
FB/Einrichtung:FB 13: Biologie
Dokumenttypen:Dissertation/Habilitation
Medientypen:Text
Erscheinungsdatum:2002
Publikation in MIAMI:23.01.2003
Datum der letzten Änderung:14.12.2015
Angaben zur Ausgabe:[Electronic ed.]
Schlagwörter:CAM; Ser-/Thr-Proteinkinase; Mesembryanthemum crystallinum; Signaltransduktion; Streß
Fachgebiet (DDC):570: Biowissenschaften; Biologie
Lizenz:InC 1.0
Sprache:Deutsch
Format:PDF-Dokument
URN:urn:nbn:de:hbz:6-85659549782
Permalink:https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-85659549782
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Zwei Stress-induzierbare Ser-/Thr-Proteinkinasen (MK5,MK6) wurden aus der fakultativen CAM-Pflanze M. crystallinum L., einer Modellpflanze für Untersuchungen des Crassulaceen-Säurestoffwechsels (CAM), kloniert und charakterisiert. Mittels Hefe-Dihybrid-System wurde zudem ein Transkriptionsfaktor (CDBP) der AP2/EREBP-Familie als möglicher Interaktionspartner von MK5 identifiziert. Mit MK6 wurde ein ABA-sensitiver, mit MK5 und CDBP ein ABA-insensitiver Teil der Signaltransduktion zur Stress-Adaptation charakterisiert. "Cross talks" zwischen diesen Signalwegen könnten M. crystallinum L. zu der hochkomplexen Salzstressanpassung befähigen, die neben physiologischen Reaktionen (z.B. CAM) eine Vielzahl morphologischer Veränderungen (z.B. Blasenzellen, Sekundärblätter) und schließlich auch die Induktion von Entwicklungsprozessen (z.B. Blühinduktion, Seneszenz) einschließen. Dazu ist ein differentes Netzwerk von Signalwegen erforderlich, wobei mit den hier charakterisierten stress-induzierbaren Proteinen möglicherweise neue Ansatzpunkte für tiefergehende Studien dieses Netzwerkes gefunden wurden.