Regulation of the actin cytoskeleton by the protein SWAP‐70

Spezielle F-Aktin bindende Proteine ermöglichen den Aufbau funktionell verschiedener F-Aktin-Strukturen, die für die Zellbewegung oder die Ausbildung komplexer drei-dimensionaler Strukturen essentiell sind. Das Protein SWAP-70 assoziiert mit einer dynamischen Anordnung von Aktinfilamenten in motilen...

Verfasser: Kühnl, Jochen
Weitere Beteiligte: Bähler, Martin (Gutachter)
FB/Einrichtung:FB 13: Biologie
Dokumenttypen:Dissertation/Habilitation
Medientypen:Text
Erscheinungsdatum:2008
Publikation in MIAMI:19.05.2008
Datum der letzten Änderung:13.04.2016
Angaben zur Ausgabe:[Electronic ed.]
Schlagwörter:WAP-70; Zytoskelett; RasGRP1; Filopodien; Rho; GTPasen
Fachgebiet (DDC):570: Biowissenschaften; Biologie
Lizenz:InC 1.0
Sprache:English
Format:PDF-Dokument
URN:urn:nbn:de:hbz:6-95519435681
Permalink:https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-95519435681
Onlinezugriff:diss_kuehnl.pdf

Spezielle F-Aktin bindende Proteine ermöglichen den Aufbau funktionell verschiedener F-Aktin-Strukturen, die für die Zellbewegung oder die Ausbildung komplexer drei-dimensionaler Strukturen essentiell sind. Das Protein SWAP-70 assoziiert mit einer dynamischen Anordnung von Aktinfilamenten in motilen Zellen. In dieser Arbeit wird gezeigt, dass SWAP-70 isoform-spezifisch an Nicht-Muskel-Aktin bindet. Artifiziell an die Plasmamembran gebundenes SWAP-70 (PM-SWAP-70) verhindert die Bildung von Aktin-Stressfasern und adhäsiven Strukturen und induziert die Bildung von Mikrospikes und Filopodien in verschiedenen Zelllinien. Die Effekte von PM-SWAP-70 auf die Aktivität verschiedener kleiner GTPasen wurde untersucht. Weiterhin wurde in einem Two-Hybrid-Screen das Protein RasGRP1 als Interaktor von SWAP-70 identifiziert.