@phdthesis{Huche2006Etude-7920,
  year={2006},
  title={Etude structurale et functionelle du récepteur de membrane externe HasR de Serratia marcescens impliqué dans l acquisition de l hème via l hémophore HasA},
  author={Huché, Frédéric},
  address={Konstanz},
  school={Universität Konstanz}
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    <dcterms:alternative>Struktur und Funktion des Aussenmembranrezeptors HasR aus Serratia marcescens im Komplex mit dem Hämophorprotein HasA</dcterms:alternative>
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    <dc:contributor>Huché, Frédéric</dc:contributor>
    <dcterms:abstract xml:lang="fra">Dans la plupart des cas, l entrée des sources de fer dans les bactéries à Gram-négatif, dépend d un transport actif à travers la membrane externe. Des récepteurs spécifiques de membrane externe reconnaissent les substrats à transporter ; sous l action de la force proton-motrice de la membrane interne, « transduite » par un complexe de membrane interne (le complexe TonB-ExbB-ExbD) au récepteur, le substrat est transféré dans le périplasme. Parmi les différentes sources de fer disponibles, la bactérie à Gram-négatif Serratia marcescens est capable d utiliser l hème extracellulaire, par son système spécifique Has (Haem Acquisition System). Les composants essentiels de ce système sont un récepteur spécifique de membrane externe HasR, une protéine monomérique sécrétée, HasA, appelée hémophore ayant une très grande affinité pour l hème (Ka = 5.3 × 1010 M-1), et une protéine, HasB, homologue à TonB. HasA reconnaît spécifiquement le récepteur HasR et sa présence augmente l efficacité du système à acquérir l hème à de très faibles concentrations. Le transport de l hème par HasR, à travers la membrane externe, dépend d un complexe de membrane interne TonB(HasB)-ExbB-ExbD, utilisant l énergie de la force proton-motrice pour l internalisation de l hème, et le recyclage de l hémophore HasA dans le milieu extracellulaire. Ce système est reconstitué de manière fonctionnelle, chez Escherichia coli.&lt;br /&gt;Les protéines HasA et HasR ont été purifiées en présence et en absence d hème ; leurs caractéristiques spectrales et leurs interactions ont été déterminées. L affinité entre HasA et HasR est élevée (1010 M-1) et un complexe stable de stoechiométrie 1 : 1 peut être formé in vitro, indépendamment de la présence d une molécule d hème. HasR fixe une molécule d hème avec une affinité plus faible que celle de HasA (Ka = 5 × 106 M-1). Les caractéristiques spectrales (UV-visible et Raman) de HoloHasR sont identiques à celles du complexe établi entre HoloHasA et ApoHasR, et différentes de celles de HoloHasA. De ces résultats, nous proposons que l interaction entre HoloHasA et ApoHasR permette un transfert de l hème du site de fixation de HasA sur le site de fixation de HasR, sans apport d énergie. Le site de fixation de l hème sur le récepteur implique vraisemblablement deux histidines conservées chez les récepteurs à hème. La mutation de ces résidus en alanine abroge l activité de transport d hème du récepteur sans empêcher l interaction hémophore/récepteur.&lt;br /&gt;L alignement de séquence et la prédiction de structure secondaire montre une homologie de structure avec certains récepteurs aux sidérophores comme FecA dont la structure tridimensionnelle existe. La structure de HoloHasA est connue, mais comme aucune structure de récepteur à hème n est encore disponible, nous avons voulu résoudre la structure cristalline du complexe HoloHasA-HasR. HoloHasA est purifié dans une version fonctionnelle, étiquetée de six histidines en N-terminal. Le complexe HoloHis6-HasA-HasR cristallise dans le groupe d espace P212121. Les cristaux croissent dans des assemblages hétérogènes de plaques et d aiguilles de 0,01 à 0,1 × 0,1 × 1 mm. Un jeu natif de données cristallographiques a été collecté. La résolution atteinte est 6,8 Å bien que des réflexions jusqu à 4 Å soient observées. L anisotropie importante entre 6 et 4 Å ne permet pas la détermination des phases nécessaires à la détermination d une structure.&lt;br /&gt;4</dcterms:abstract>
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