Tungsten-acetylene hydratase from Pelobacter acetylenicus and molybdenum-transhydroxylase from Pelobacter acidigallici : two novel molybdopterin and iron-sulfur containing enzymes
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Acetylen Hydratase (AH) aus Pelobacter acetylenicus:
P. acetylenicus ist ein mesophiles, strikt anaerob lebendes Bakterium, das in der Lage ist, auf Acetylen als einziger Kohlenstoff- und Energiequelle zu wachsen. Die Metabolisierung von Acetylen wird durch das W/Fe-S-abhängige Enzym AH eingeleitet.
AH wurde zur Homogenität gereinigt. Es handelt sich um ein Monomer mit einer molekularen Masse von 81,9kDa. AH ist ein thermostabiles Enzym, dessen Temperaturoptimum bei 50°C liegt und in einer Stickstoff/Wasserstoff-Atmosphäre bei 6°C über 3 Monate ohne Aktivitätsverlust gelagert werden konnte. Obwohl die AH keine Redox-Reaktion katalysiert, enthält sie ein [4Fe-4S] Zentrum sowie einen W-bisMGD Kofaktor. Mittels ICP/MS, EPR und UV/Vis wurde gezeigt, dass sowohl W als auch Mo in den bisMGD Kofaktor eingebaut werden kann. Eine V-abhängige AH konnte nicht erhalten werden. Kristalle der AH streuten bis zu Auflösungen unter 2,5Å.
Transhydroxylase (TH) aus Pelobacter acidigallici:
P. acidigallici ist ein strikt anaerob lebendes Bakterium, das z.B. auf Gallussäure oder Pyrogallol leben kann. Ein entscheidender Schritt des Gallussäure-Metabolismus ist die Transhydroxylierung von Pyrogallol zu Phloroglucin, die von dem Mo/Fe-S-abhängigen Enzym TH katalysiert wird.
Mittels eines neuen Reinigungsverfahrens wurde TH zur Homogenität gereinigt, wobei die spezifische Aktivität um etwa 50 gesteigert wurde. Es handelt sich um ein Heterodimer aus einer 100,4kDa- und 31,3kDa-Untereinheit. Obwohl die Gesamtreaktion der TH keine Redoxreaktion ist, enthält das Enzym einen Mo-bisMGD-Redoxkofaktor und verschiedene Fe/S-Zentren. Im EPR-Spektrum des 'as isolated'-Enzyms erkennt man ein Mo(V)-Zentrum, beim reduzierten Enzym die Signale verschiedener [4Fe-4S] Zentren. Im UV/Vis-Spektrum erkennt man die Absorptionsschulter der Fe/S-Zentren sowie von S/Mo-Ladungstransfer-Übergängen. Kristalle der TH streuten bis zu Auflösungen unter 2,5Å.
Beide Enzyme gehören zur Familie der DMSO-Reduktasen.
Zusammenfassung in einer weiteren Sprache
Acetylene hydratase (AH) from Pelobacter acetylenicus:
P. acetylenicus is a strictly anaerobic and mesophilic bacterium that is able to grow on acetylene as single energy and carbon source. The first step in the metabolization of acetylene is the hydratation of acetylene to acetaldehyde that is catalyzed by the W/Fe-S dependent enzyme AH.
AH was purified to homogeneity. It is a monomer with a molecular mass of 81.9kDa. AH is a thermostable enzyme with a temperature optimum around 50°C that is very stable when stored under exclusion of oxygen in a nitrogen/hydrogen atmosphere at 6°C. Although AH catalyzes no redox reaction, it contains one [4Fe-4S] center and one W-bisMGD as redox-cofactors. ICP/MS, EPR, and UV/Vis-spectroscopy revealed that W as well as Mo was inserted into the bisMGD cofactor of AH. A V-containing AH was not obtained. Crystals diffracted to a resolution better than 2.5Å.
Transhydroxylase (TH) from Pelobacter acidigallici:
P. acidigallici is a strictly anaerobic bacterium that is able to live e.g. on gallic acid or pyrogallol. A crucial step in the fermentation of gallic acid is the transhydroxylation of pyrogallol to phloroglucinol that is catalyzed by the Mo/Fe-S dependent enzyme TH.
TH was purified to homogeneity by a new purification protocol with an increase in the specific activity of 50 It is a heterodimer consisting of a 100.4kDa and a 31.3kDa subunit. Although the overall reaction of TH is no redox reaction it contains different Fe/S centers and one Mo-bisMGD as redox-cofactors. EPR-spectroscopic investigation of TH in the 'as isolated' state showed typical signals of a Mo(V) center, in the reduced state signals of different [4Fe-4S] centers. UV/Vis spectra showed absorption shoulders resulting from Fe/S centers and from S/Mo charge-transfer transitions. Crystals diffracted to a resolution better than 2.5Å.
Both enzymes belong to the family of the DMSO-reductases.
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ISO 690
ABT, Dietmar J., 2001. Tungsten-acetylene hydratase from Pelobacter acetylenicus and molybdenum-transhydroxylase from Pelobacter acidigallici : two novel molybdopterin and iron-sulfur containing enzymes [Dissertation]. Konstanz: University of KonstanzBibTex
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