Untersuchungen zur Wirkung des Neuropeptids Proctolin auf die Muskelkontraktion und intramuskuläre Signalketten bei der Meeresassel Idotea emarginata (Crustacea, Isopoda)
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Zusammenfassung
The neuropeptide proctolin is contained in motoneurones of the marine isopod Idotea emarginata and modulates contraction of dorsal extensor muscle fibres by exerting pre- and postsynaptic effects. The aim of this study was to further investigate the postsynaptic effects of the neuropeptide proctolin on the extensor muscle fibres. Therefore, the first part of the study was to characterise a 30 kDa protein, that shows an increased degree of phosphorylation after treating the fibres with proctolin. A thin filament associated 30 kDa protein was identified, which was phosphorylated at a serine residue and detected by an antiserum against the thin filament regulatory protein troponin I. The isoelectric points of the 30 kDa protein were in the range of isoelectric points of troponin I isoforms already identified in other muscles. The phosphorylation of a thin filament associated regulatory protein by proctolin is a so far unknown modulation pathway of this peptide. In the second part of study the proctolin induced intracellular signalling pathways in the extensor muscle fibres of Idotea were further investigated. No proctolin-induced increase of cAMP-concentration was measured. Potentiation of caffeine contractures in the presence of proctolin showed that proctolin increases the intracellular Ca2+-concentration or the Ca2+-sensitivity of intramuscular proteins. Additionally, a proctolin-induced decrease of the intracellular cGMP-concentration was measured in the muscle fibres. This proctolin-induced decrease of cGMP-concentration is mediated by a PKC and is independent of the activation of cGMP-specific phosphodiesterases. These results suggest that other effects of proctolin might also be mediated by an activation of PKC.
Zusammenfassung in einer weiteren Sprache
Das Neuropeptid Proctolin ist in Motoneuronen der Meeresassel Idotea emarginata enthalten und moduliert über prä- und postsynaptische Effekte die Kontraktion der dorsalen Extensormuskulatur. Ziel dieser Arbeit war es, die Wirkungsmechanismen des Neuropeptids Proctolin auf die Extensormuskulatur weiter zu untersuchen, um die kontraktionsverstärkende Wirkung des Peptids besser zu verstehen. Dabei wurde im ersten Teil der Arbeit ein durch Proctolin verstärkt phosphoryliertes 30 kDa Protein näher charakterisiert. Es wurde ein an der Aminosäure Serin phosphoryliertes 30 kDa Protein identifiziert, welches mit dem dünnen Filament assoziiert ist und mit einem Antiserum gegen das regulatorische dünne Filament Protein Troponin I markiert wird. Auch die isoelektrischen Punkte des 30 kDa Proteins liegen im Bereich der isoelektrischen Punkte von schon identifizierten Troponin I Isoformen aus verschiedenen anderen Muskeln. Die Phosphorylierung eines mit dem dünnen Filament assoziierten, regulatorischen Proteins durch Proctolin stellt einen bisher unbekannten Modulationsweg für das Peptid dar. Im zweiten Teil der Arbeit wurden die durch Proctolin induzierten intrazellulären Signalwege in der Extensormuskulatur von Idotea näher untersucht. Dabei wurde keine Proctolin-induzierte Erhöhung der cAMP-Konzentration gemessen. Dass durch Proctolin die intrazelluläre Ca2+-Konzentration ansteigt oder Proctolin die Ca2+-Sensitivität intramuskulärer Proteine erhöht, wurde durch die Potenzierung von Koffein-Kontrakturen in Gegenwart von Proctolin gezeigt. Eine Verminderung der intrazellulären cGMP-Konzentration durch den Einfluss von Proctolin wurde ebenfalls gemessen. Diese Proctolin-induzierte Verminderung der cGMP-Konzentration wird in den Muskelzellen durch eine PKC vermittelt und ist unabhängig von einer Aktivierung der cGMP-spezifischen Phosphodiesterasen. Dies lässt vermuten, dass auch weitere Effekte des Proctolins durch die Aktivierung einer PKC vermittelt werden.
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ISO 690
BRÜSTLE, Berit, 2002. Untersuchungen zur Wirkung des Neuropeptids Proctolin auf die Muskelkontraktion und intramuskuläre Signalketten bei der Meeresassel Idotea emarginata (Crustacea, Isopoda) [Dissertation]. Konstanz: University of KonstanzBibTex
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